- Anzeige -

- Anzeige -

- Anzeige -

Michael Senske holt Preis als Chemie-Doktorand

Aus­ge­zeich­ne­ter Dok­to­rand: Micha­el Sen­s­ke (Foto © RUB, Marquard)

Voßwinkel/Bochum/Berlin.15 Minu­ten – mehr Zeit hat­te der Voß­wink­ler Micha­el Sen­s­ke nicht, die Jury von sei­ner Dok­tor­ar­beit zu über­zeu­gen. Es hat gereicht. Als Dok­to­rand der Bochu­mer Ruhr­uni­ver­si­tät (RUB) hat Micha­el Sen­s­ke bei einer Tagung der Gesell­schaft Deut­scher Che­mi­ker einen Preis für sei­ne Dok­tor­ar­beit erhalten.

Das Undenkbare denken

Unter dem Mot­to „Thin­king the unthinkable“ – das Undenk­ba­re den­ken – lud die Ver­ei­ni­gung jetzt nach Ber­lin ein. Die Tagung fand zum 150-jäh­ri­gen Bestehen der Gesell­schaft statt und war Teil des Wis­sen­schafts­fo­rums Che­mie 2017. Neben Fach­vor­trä­gen von eta­blier­ten Pro­fes­so­rin­nen und Pro­fes­so­ren kamen auch Nach­wuchs­wis­sen­schaft­ler zu Wort. Einer davon war Micha­el Sen­s­ke vom Lehr­stuhl für Laser­spek­tro­sko­pie und Bio­pho­to­nik der Ruhr-Uni­ver­si­tät Bochum. Er prä­sen­tier­te Ergeb­nis­se aus sei­ner Dok­tor­ar­beit, im Wett­be­werb mit ande­ren Dok­to­ran­den. Ins­ge­samt drei Red­ner hat­ten sich in einer Vor­auswahl für die Prä­sen­ta­tio­nen qua­li­fi­ziert. Sen­s­ke trat stell­ver­tre­tend für das Excel­lenz­clus­ter Resolv an.

Preis als bester Nachwuchschemiker

Mit einem 15-minü­ti­gen Vor­trag setz­te er sich gegen die Mit­be­wer­ber durch. Die Jury zeich­ne­te ihn mit dem Preis für die bes­te Prä­sen­ta­ti­on eines Nach­wuchs­che­mi­kers aus. Neben der Aner­ken­nung für sei­ne wis­sen­schaft­li­che Arbeit bekommt Sen­s­ke sogar einen Bonus. „Es gibt noch ein klei­nes Preis­geld von 250 Euro. Ich freue mich sehr über die­se tol­le Aus­zeich­nung mei­ner For­schungs­er­geb­nis­se. Aus­schlag­ge­bend dafür war sicher­lich die inter­na­tio­na­le Zusam­men­ar­beit drei­er For­schungs­grup­pen“, kom­men­tier­te der glück­li­che Gewinner.

Molekül-Origami: die Faltung von Proteinen

In sei­ner For­schung beschäf­tigt Sen­s­ke sich mit der Sta­bi­li­tät von Pro­te­inen. „Wenn die­se nicht in der rich­ti­gen drei­di­men­sio­na­len Struk­tur gefal­tet sind, erfül­len sie nicht mehr ihre Funk­ti­on in der Zel­le. Erkran­kun­gen wie Alz­hei­mer oder Cho­rea Hun­ting­ton sind sehr wahr­schein­lich auf feh­ler­haft gefal­te­te Pro­te­ine zurück­zu­füh­ren“, erklärt er.

Pro­te­ine zu erfor­schen ist auf­wen­dig. Oft erleich­tern sich die Wis­sen­schaft­ler die Arbeit, indem sie ihr Ziel­pro­te­in iso­lie­ren und unter Labor­be­din­gun­gen in klei­nen Test­röhr­chen unter­su­chen. Doch das birgt ein Pro­blem, wie Sen­s­ke sagt: „Die Umge­bung der Pro­te­ine kann beein­flus­sen, wie sie sich fal­ten. In der leben­den Zel­le haben sie unter Umstän­den ande­re Eigen­schaf­ten als in einer Test­lö­sung im Labor.“

Projekt mit Uni in North Carolina

Genau die­se Unter­schie­de in der Pro­te­in­fal­tung hat Sen­s­ke in sei­ner Dok­tor­ar­beit unter­sucht. Dabei koope­rier­te er inner­halb des Resolv-Pro­jek­tes mit den Arbeits­grup­pen von Prof. Dr. Mar­ti­na Have­nith und Prof. Dr. Simon Ebbing­haus sowie Prof. Dr. Gary Piel­ak von der Uni­ver­si­tät in North Caro­li­na, Cha­pel Hill.

Beitrag teilen

Schreiben Sie einen Kommentar

Ihre E-Mail-Adresse wird nicht veröffentlicht. Erforderliche Felder sind mit * markiert

- Anzeige -
Anzeige
- Anzeige -

Kontakt zur Redaktion

redaktion@blickpunktASM.de